Acides Aminés

1. Structure commune des acides aminés

• Tous les acides aminés possèdent un carbone α asymétrique (sauf la glycine) et parfois un second (isoleucine, thréonine).
• Ils ont une fonction amine primaire NH₃⁺ (sauf proline, amine secondaire), ionisable selon le pH.
• Ils possèdent une fonction acide carboxylique COO⁻, également ionisable selon le pH.
• Une chaîne latérale R variable confère leurs propriétés spécifiques, pouvant être ionisable ou modifiable post-traductionnellement.
• Les acides aminés sont amphotères (comportent à la fois des groupes acides et basiques).

2. Propriétés physiques des acides aminés

3. Origine des acides aminés

• Indispensables (essentiels) : non synthétisés par l'organisme, apportés par l'alimentation.
  Leucine, Thréonine, Lysine, Tryptophane, Phénylalanine, Valine, Méthionine, Isoleucine.
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• Semi-indispensables : synthétisés en faible quantité, doivent être complétés par l'alimentation.
  Arginine, Histidine.

• Non indispensables : synthétisés par l'organisme.
  Glycine, Alanine, Sérine, Cystéine, Aspartate, Glutamate, Asparagine, Glutamine, Tyrosine, Proline.

4. Classification des acides aminés

5. Caractère hydrophile/hydrophobe des acides aminés

6. Modifications post-traductionnelles des chaînes latérales

Les acides aminés sont les unités de base des protéines, avec des propriétés chimiques et physiques qui déterminent leur rôle biologique et leur comportement dans l'organisme.

1. Élimination de la fonction amine des acides aminés

a) Réactions de transamination

• Transfert de la fonction α-aminée d’un acide aminé vers un acide α-cétonique.
• L'azote est recyclé, sans libération d'ammoniac toxique.
• Tous les acides aminés peuvent subir cette réaction sauf : lysine, thréonine, proline.
• Réactions réversibles, catalysées par des transaminases (ou amino-transférases).
• Cofacteur : phosphate de pyridoxal (PPL), dérivé de la vitamine B6.
• Enzymes ubiquistes (présentes dans tous les tissus).

b) Réactions de désamination oxydative

• Libération de la fonction amine sous forme d’ammoniac (NH₃), toxique pour l’organisme.
• Catalysées par la glutamate déshydrogénase (réversible) :

$$\text{Glutamate} + \mathrm{NAD}^+ \leftrightarrow \alpha\text{-cétoglutarate} + \mathrm{NH}_3 + \mathrm{NADH}$$

• Cofacteur : NAD⁺ ou NADP⁺.
• Régulation allostérique :
  • Inhibition par ATP et GTP,
  • Activation par ADP et GDP.
• L-amino-acides oxydases catalysent la désamination oxydative irréversible spécifique à certains acides aminés, nécessitant le cofacteur FMN.

c) Gestion de l’ammoniac

• L’ammoniac est transformé en glutamine par la glutamine synthase (en présence de glutamate et ATP) : glutaminogénèse.
• La glutamine est la principale forme de transport de l’ammoniac dans le sang vers le foie et le rein.

d) Libération de l’ammoniac dans foie et rein

1. Hydrolyse de la glutamine par la glutaminase :

$$\text{Glutamine} + \mathrm{H}_2\mathrm{O} \rightarrow \text{Glutamate} + \mathrm{NH}_3$$

2. Désamination oxydative du glutamate par la glutamate déshydrogénase :

$$\text{Glutamate} + \mathrm{H}_2\mathrm{O} + \mathrm{NAD(P)}^+ \rightarrow \alpha\text{-cétoglutarate} + \mathrm{NH}_3 + \mathrm{NAD(P)H} + \mathrm{H}^+$$

e) Élimination de l’ammoniac

L’urée est la principale forme d’excrétion de l’azote, non toxique et soluble, éliminée dans les urines.